Les prions, ou proteinaceous infectious particles (particules infectieuses protéiques), sont différents de tous les autres agents pathogènes infectieux, y compris les virus, car ils consistent en une forme anormale ou mal repliée d'une protéine normale présente dans les cellules (la protéine prion (PrP)), et n'ont pas de matériel génétique. La forme anormale de la protéine PrP, nommée PrPSc d'après la forme « scrapie-like » (maladie à prions chez les moutons et les chèvres), sert de modèle pour attirer la forme normale ou cellulaire, nommée PrPC. Spécifiquement, la forme anormale interagit avec la forme normale pour induire un changement de conformation de cette dernière et la convertir en forme pathogène. Les maladies à prions sont donc des anomalies de la structure des protéines qui se propagent en convertissant les protéines du prion saines en molécules pathogènes, résultant en une accumulation de PrPSc dans le cerveau. Cela entraîne un dysfonctionnement neuronal, une dégénérescence et la mort. En d'autres termes, les prions sont des protéines mal repliées qui peuvent inciter d'autres protéines à mal se replier à leur tour, ce qui peut conduire à des maladies neurodégénératives entraînant la mort.
Les prions (représentés par des figures triangulaires rouges ; PrPSc) sont des formes anormales et mal repliées d’une protéine normale présente dans les cellules, la protéine prion sous forme cellulaire (représentée par des figures sphériques vertes ; PrPC). La forme normale de la protéine (PrPC) peut se convertir spontanément en prion (PrPSc), comme illustré en haut de la figure. De plus, les prions peuvent également agir comme des agents infectieux. Lorsqu’un prion (PrPSc) entre en contact avec la forme normale de la protéine (PrPC), il peut inciter cette protéine à se mal replier également. Cela entraîne la conversion des protéines normales (PrPC) en prions (PrPSc), qui peuvent s’agglutiner et former finalement des agrégats plus grands (amyloïdes) dans le cerveau. Les prions peuvent également se détacher d’autres prions agglutinés pour convertir ailleurs dans le corps des protéines normales en prions. Adapté de du Plessis 2008.
Les prions sont de très petites molécules. La plus petite molécule de prion infectieuse ne pèse qu'environ 10 microgramme et les molécules de prion les plus infectieuses mesurent entre 17 à 27 nanomètres. Les prions sont des molécules qui sont beaucoup plus petits que les bactéries et les virus. Leur taille minuscule leur permet de passer à travers des filtres conçus pour retenir les micro-organismes plus grands, comme les bactéries et les virus. Cela signifie que certains filtres efficaces contre les bactéries et les virus peuvent ne pas être suffisants pour bloquer les prions. Les prions peuvent également s'agglomérer en molécules de taille inégale, ce qui peut affecter la capacité de filtrage. En outre, il est difficile de rendre inoffensifs les prions car ils sont très résistants à la plupart des techniques (e.g., température, ultraviolet) et substances (e.g., détergents) utilisées pour neutraliser des agents pathogènes.